Analysis of phenotypes altered by temperature stress and hipermutability in Drosophila willistoni
F. D'Ávila, MaríciaN. Garcia, RosaneL. S. Loreto, ElgionLúcia da S. Valente, Vera
Drosophila willistoni (Sturtevant, 1916) é uma espécie do grupo willistoni de Drosophila que apresenta ampla distribuição geográfica desde o sul dos Estados Unidos (Flórida) e México até o norte da Argentina. Esta espécie tem sido alvo de muitos estudos evolutivos dentro do grupo devido à sua considerável capacidade de explorar de forma bem sucedida diversos tipos de ambientes e também por sua grande variabilidade genética expressa através de diferentes marcadores. A linhagem 17A2 de D. willistoni foi coletada em 1991 no Estado do Rio Grande do Sul, Brasil (30°05'S, 51°39'W), e vem sendo mantida desde então no laboratório de Drosophila da Universidade Federal do Rio Grande do Sul. Diferentemente das demais linhagens de D. willistoni mantidas no laboratório, a linhagem 17A2 já produziu espontaneamente machos do tipo white (olhos brancos) e do tipo sepia (olhos marrons) em estoques mantidos a 17ºC. A fim de avaliar se esta linhagem é potencialmente hipermutável, nós submetemo-la a experimentos de estresse por temperatura. Dezoito isolinhagens foram utilizadas e, após a primeira geração, todos os indivíduos de cada isolinhagem foram mantidos a 29°C. Diferentes alterações foram observadas nas gerações seguintes, similares com mutações já bem caracterizadas em D. melanogaster (white, sépia, blistered e curly). Além destas, uma alteração com aparente fusão nas antenas foi encontrada, mas somente em indivíduos da isolinhagem nº 31. Esta última alteração não foi previamente descrita como uma mutação na espécie D. melanogaster. Nossos resultados indicam que a linhagem 17A2 de D. willistoni é uma candidata a hipermutabilidade, além de apresentar uma variabilidade genética importante. Diferentes fatores podem estar atuando para a formação deste panorama observado, tais como mobilização de elementos transponíveis, seleção por endocruzamento e alteração na função de proteínas de choque térmico (heat-shock proteins).
Texto completo