Colagenase de pescada branca: extração, purificação parcial, caracterização e teste de especificidade ao colágeno para aplicação industrial
Oliveira, Vagne de MeloAssis, Caio Rodrigo DiasHerculano, Polyanna NunesCavalcanti, Maria Taciana HolandaBezerra, Ranilson de SouzaPorto, Ana Lúcia Figueiredo
Resíduos do processamento do pescado são fontes ricas em biomoléculas com potencial industrial, como as enzimas com propriedades colagenolíticas empregadas nos segmentos farmacêuticos, têxteis e de couro. No presente trabalho, serino-proteases colagenolíticas dos resíduos (vísceras) do processamento de pescada-branca, Cynoscion leiarchus, foram parcialmente purificadas e caracterizadas, visando à obtenção de um produto de valor agregado, maximizando o aproveitamento de recursos pesqueiros. A atividade da melhor etapa de extração foi 72,5 U mL- 1 , com temperatura e pH ótimos de 55oC e 8.0, respectivamente. A enzima manteve-se estável em faixas amplas de temperatura (25-60oC) e pH (6,5-11,5). Os íons Ca2+ e Mg2+ aumentaram a atividade proteolítica, ao passo que Pb2+, Al3+ e Cu2+ inibiram essa atividade assim como os inibidores de serino-proteases (Benzamidina e TLCK). A hidrólise foi detectada após 48h de incubação com colágeno bovino tipo I. Assim, sugere-se vísceras digestivas de C. leiarchus como fonte alternativa para o fornecimento de enzimas com capacidade de clivar o colágeno do tipo I e com propriedades bioquímicas semelhantes às colagenases bacterianas já empregadas nas etapas de processamento industrial, como forma de redução de custo, agregação de valor ao produto pesqueiro e contribuindo para minimizar o impacto ambiental deste tipo de resíduo.(AU)
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